پ.ش.223

كارشناسي ارشد

شيمي فيزيك

پيام نورشيراز

96-1395

28/10/1395

118ص.

موسوي، سيدحبيب الله

فخرايي ، سارا

كتابنامه:ص.81-88

با استفاده از روش شبيه سازي ديناميك ملكولي مي‌توان اتصال ليگاند-پروتيئن را مورد مطالعه قرار داد. خواص پيوندي بتا‌لاكتوگلوبولين براي رتينول، آلفا آيونن، بتا آيونن و گرانيول با يك شبيه‌ سازي ديناميك مولكولي توسط نرم‌افزار گرومكس مورد مطالعه قرار گرفته است.تغييرات انرژي گيبس تجمعي براي تمامي ليگاندها مقادير بزرگ منفي هستند كه تمايل بالاي پروتئين را براي پيوند كردن ملكولهاي آب گريز نشان مي‌دهد. پيوندهاي هيدروژني در اتصال ليگاندهاي رتينول، گرانيول و آلفا آيونن به بتالاكتوگلوبولين موثر هستند.به دليل اتصال ليگاندها به پروتئين، پيوندهاي هيدروژني درون ملكولي كاهش مي‌‌يابد. نيروهاي پراكنده واندروالس و نيروهاي الكترواستاتيك در تشكيل كمپلكس هاي رتينول، گرانيول و آلفا آيونن به بتالاكتوگلوبولين نقش عمده اي را ايفا مي‌كنند و بيشترين سهم مربوط به نيروي پراكنده واندروالس است. مقادير نيروهاي الكترواستاتيك و نيروهاي واندروالس براي بتا آيونن صفر بدست آمده است كه بيانگر عدم تشكيل پيوند بين پروتئين و بتا آيونن است. سطح قابل دسترس پروتئين براي حلال در تمامي ليگاندها، بجز ليگاند گرانيول و رتينول كاهش پيدا كرده است. سطح قابل دسترس كمپلكس نسبت به سهم آن در غياب ليگاند افزايش پيدا كرده است. بررسي سطح قابل دسترس بتالاكتوگلوبولين براي حلال نشان مي‌دهد كه پروتئين داراي دو جايگاه پيوندي مي‌باشد: يكي درون حفره آب گريز و ديگري بر روي سطح خارجي پروتئين مجاور نوار بتاي D قرار گرفته است كه ملكولهاي متصل شده بر روي سطح با ليزين 70 در اين نوار پيوند هيدروژني را تشكيل مي‌دهند. تعداد پيوندهاي هيدروژني درون ملكولي بتالاكتوگلوبولين و نيروهاي الكترواستاتيك آن نشان مي‌دهد كه سهم عمده را در پايداري ساختمانهاي دوم و سوم پروتئين دارا هستند و نيروهاي واندروالس و لاندن سهم بسيار كمتري دارند.

40626